ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ БИОХИМИЯ

Для выполнения всех необходимых жизненных функций организм человека содержит более 200 типов специализированных клеток. Комплекс морфологически однотипных клеток, выполняющих определенные функции, называется тканью. Ткани морфологически оформляются в органы - образования с определенными функциями в сложной биологической системе, какой является организм.

Функциональная биохимия выясняет связи между строением химических соединений и процессами их взаимоизменения с одной стороны, и функцией субклеточных частиц, специализированных клеток, тканей или органов, включающих в свой состав упомянутые вещества - с другой.

Молекулярные дефекты приводят к биохимическим сдвигам, клинически проявляющимися как заболевания, при которых изменяются нормальные биохимические показатели, имеющие диагностическое значение. Знание основ биохимии естественных процессов жизнедеятельности отдельных органов необходимо медику для выявления нарушений химических процессов, с последующим их устранением или исправлением.

Биохимия печени

Печень - центральная биохимическая лаборатория организма, в которой протекают разнообразные метаболические превращения веществ. Она также включается во все процессы обмена, происходящие и в периферических тканях. Химический состав печени: вода - 70%, белки - 12-24, липиды – 2-6, углеводы - 2-8, холестерин- 0,3-0,5, железо - 0,02% и другие минеральные вещества. У взрослого здорового человека масса печени составляет в среднем 1- 1,5 кг. Клеточный состав печени:

1) гепатоциты - 80%, расположены в два слоя и контактируют с одной стороны с желчью, а с другой- с кровью;

2) эндотелиальные клетки-15%;

3) клетки соединительной ткани - 5%.

Особенность кровоснабжения печени состоит в том, что в ней по синусоидам (расширенным капиллярам) циркулирует смешанная кровь (венозно-артериальная). 70- 80% общего объема крови поступает в нее по воротной вене (венозная кровь) от кишечника, а вместе с этой кровью поступают и продукты расщепления белков, липидов, полисахаридов и нуклеиновых кислот: глюкоза, аминокислоты, азотистые основания, хиломикроны и др. 30% крови доставляет в печень печеночная артерия (артериальная кровь), а вместе с ней доставляются метаболиты периферических тканей и органов: аланин, лактат, глутамин, ЛВП (зрелые), глицерин, кислород в виде калиевой соли оксигемоглобина и др. Печеночная вена выносит из печени в общий кровоток глюкозу, аминокислоты, белки плазмы крови, ферменты, кетоновые тела, ЛОНП, ЛВП-предшественники, мочевину и ряд других веществ.

Функции печени многочисленны и сложны, но наиболее важные из них биосинтетическая, регуляторно-гомеостатическая, гемостатическая, мочевинообразовательная и желчеобразоватильная, выделительная, катаболическая, детоксикационная.

Важнейшей функцией печени является биосинтетическая. В печени синтезируются следующие вещества: кетоновые тела, глюкоза, холестерин, эфиры холестерина, белки плазмы, белки свертывающей и антисвертывающей систем, заменимые аминокислоты, ВЖК, ФЛ, ТАГ (2-й ресинтез), ЛОНП, ЛВП-предшественники, биологически активные пептиды, ферменты глюконеогенеза, ферменты орнитинового цикла, ЛХАТ, гем, холин, креатин.

Часть метаболитов, образовавшихся в печени (глюкоза, холестерин, кетоновые тела, белки плазмы и др.) транспортируются далее в клетки других органов и тканей (т.е. «на экспорт»), где используются для энергетических и структурных целей, а часть откладывается в запас (например, гликоген, железо, жирорастворимые витамины) или выделяются из организма в случае неиспользования. Одной из функций печени является выделительная. В просвет ЖКТ печень выделяет холестерин, желчные кислоты, желчные пигменты, железо, другие вещества. В поддержании постоянства внутренней среды организма (гомеостатическая функция) роль печени уникальная, так как она является центром регуляции основных путей метаболизма: белков, углеводов, липидов, нуклеиновых кислот и нуклеотидов, витаминов, воды и электролитов.

Особенности обмена аминокислот, белков и других азотсодержащих веществ в печени

Печень играет центральную роль в поддержании азотистого баланса в организме, так как регулирует процессы утилизации азотистых веществ и выделение их метаболитов из организма. В печени протекают основные анаболические и катаболические процессы аминокислот (переаминирование, дезаминирование, декарбоксилирование). Только в печени синтезируются белки свертывающей (протромбин, фибриноген, проконвертин, проакцелерин) и антисвертывающей системы (кроме плазминогена). Печень является единственным органом синтеза альбуминов, церулоплазмина, трансферрина, ангиотензиногена. Печень обеспечивает через кровь другие органы сбалансированной смесью незаменимых и заменимых аминокислот, необходимых для биосинтеза их собственных белков. В печени синтезируются многие азотсодержащие вещества небелковой природы (креатин, холин, мочевая кислота, индикан, гем и др.), биологически активные пептиды (глутатион, карнозин, анзерин), а также происходит биосинтез и распад пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований. Только в печени происходит образование мочевины - основной путь обезвреживания аммиака в организме.

Попробуем объяснить, что собой представляет функциональная биохимия. Вы все слышали выражения: «Мы то, что мы едим!». Это во многом правда, но еще и дышим, и впитываем с кожей… Организм как большое производство, в котором протекают какие-то технологические процессы: физические, химические, электрические… Вся эта совокупность называется метаболизмом или обменом веществ , или биохимическими реакциями . Благодаря обмену веществ мы живем, он обеспечивает работу всех органов и систем, их взаимодействие между собой и с внешней средой.

В науке есть понятия «in vitro» и «in vivo». Кто не знаком с терминологией, объясним: «in vitro» — это, то что происходит в пробирке, в лаборатории, в условиях эксперимента, а «in vivo» — это то, что происходит в живой ткани, в организме, в естественной среде. Эти процессы не равнозначны! Есть такие биохимические реакции, которые не возможно воспроизвести ни в условиях лаборатории, ни в НИИ (научно-исследовательском институте), ни где-либо, одним словом! А в живом организме эта реакция происходит очень просто и непринужденно!!! Это и есть проявление жизни ! Задача функциональной биохимии – выяснить особенности обмена веществ в каждом конкретном случае. То есть, понять особенности взаимодействия как с внешней средой, так и особенности протекания биохимических процессов внутри самого организма.

Обмен веществ определяется набором ферментов . Набор ферментов определяется набором генов . Такова официальная точка зрения науки. У каждого живого существа есть «базовый» набор генов (основной), который обеспечивает жизнеспособность. И поломка этих генов создает большие трудности в реализации жизни. А есть «опции» (дополнительный набор генов), который обеспечиваю нашу индивидуальность: цвет кожи, цвет глаз и прочее. Эти гены отчасти определяют особенности взаимодействия живого организма с внешней средой. И реализуется это через наш иммунитет. Все что контактирует с нашим телом, вдыхается, впитывается, употребляется во внутрь – все это в первую очередь оценивается нашей иммунной системой. И с её «разрешения» вступает во взаимодействие с внутренней средой, может участвовать в обмене веществ и так далее.

Живой организм – это открытая система, то есть для обеспечения своей жизнедеятельности он должен взаимодействовать с внешней средой. Это свойство обеспечивает выживаемость индивидуума и эволюцию вида. Если все идеально, то человек хорошо приспосабливается к изменяющимся условиям, может потреблять любые продукты, любую пищу, животного или растительного происхождения. Если нет, то человек плохо переносит изменения окружающей среды и часть еды для организма становиться токсином.

И функциональный подход в изучении обмена веществ конкретного человека позволяет скорректировать «недостатки» взаимодействия с внешней средой, а также «трудности» внутренних обменных процессов. Надо понимать, что иммунная система здесь играет ключевую роль. Вещества, которые не распознаются как источник питания (еды), воспринимаются иммунной системой как чужеродный агент. В результате развивается так называемая , которая может проявиться одним или несколькими видами иммунологических реакций. Если речь идет о врожденном свойстве организма (определяемый геномом), то нам остается лишь приспособиться к этому. Также, порой живой ткани не хватает каких-либо веществ, компонентов для полноценного существования и обеспечения всех функций в организме. Эти состояния в медицине называют . Помимо этого, есть соединения и вещества, которые в большинстве случаях оказывают на живую ткань. И их присутствие крайне нежелательно для организма. Сюда можно отнести токсические металлы, соединения промышленного или сельскохозяйственного происхождения, токсины вырабатываемые живущими внутри нас организмами.

Для диагностики этих состояний используются преимущественно лабораторные методы, которые позволяют выявить грубые нарушения. Некоторые из этих методов исследования в настоящее время оспариваются. Например, анализ крови не отражает действительный уровень витаминов и элементов в тканях и в организме в целом (за исключением витамина А). Мы в своей работе для диагностики используем стандартизированные методы прикладной кинезиологии. Этот метод позволяет выявлять достаточно тонкие и незначительные нарушения на метаболическом (химическом) уровне, подобрать корректирующее вещество и его дозу. По нашим данным в 91 % случаев необходима та или иная коррекция химических процессов, в дополнении к другим методам (остеопатическим, медикаментозным…).

Строение мышц. Главные компоненты сократительных систем. Мышцы составляют около половины массы всего
тела.
Основная динамическая функция мышц- обеспечить
подвижность путем сокращения и последующего
расслабления. Мышечная клетка состоит из
отдельных волокон. В клетке имеются миофибриллы
– организованные пучки белков, расположенных
вдоль клетки. Миофибриллы построены из
филаментов – белковых нитей двух типов – толстых
и тонких филаментов. Основным белком толстых
филаментов является миозин, тонких – актин.
Функциональная единица миофибриллы – саркомер,
участок миофибриллы между двумя Z пластинами.

Строение мышц. Главные компоненты сократительных систем.

Саркомер включает пучок миозиновых нитей,
серединой прикрепленные к М-пластине (М-линия),пучки
актиновых нитей прикреплены к Z-пластине.
Сокращение мышц есть результат укорочения каждого
саркомера, путем вдвигания актиновых нитей между
миозиновыми в направлении М-линии. Максимальное
укорочение достигается тогда, когда Z-пластины
приближаются вплотную к концам мизиновых нитей.
Z
M
Z

Механизм сокращения

Миозин – белок миозиновых нитей содержит две
идентичные цепи, скрученные между собой, N –концы
имеют глобулярную форму, образуя головки молекул.
Эти головки имеют высокое сродство к АТФ и
обладают каталитической активностью –
катализируют расщепление АТФ.
Актин в тонких филаментах связан с белком
тропонином, который имеет Са++-связывающие
центры. Актин - центры, связывания с миозином.
Сокращение мышцы вызывается потенциалом действия
нервного волокна и происходит за счет энергии АТФ.
Потенциал действия вызывает поступление Са++ из
ретикулома в цитозоль клетки.

Механизм мышечного сокращения

Са++
А
А. Са++ связывается с тропонином
актиновых нитей и открывается в актине центр
связывания с миозином; Миозин связан с АТФ
Б
Б. Сцепление актиновых и миозиновых
нитей, при этом активируется АТФ-азный центр
миозина, головка миозина катализирует
гидролиз АТФ;
В
В. АДФ и Р покидают головку миозина, это
приводит к изменению конформации ее и она
поворачивается к линии М, увлекая
продвижение и актина. Происходит
сокращение.
Г
Г. К миозину присоединяется новая молекула
АТФ и связь между нитями нарушается.
Сотни миозиновых молекул работают
одновременно продвигая актиновый филомент

Мышечное сокращения. Условия.

Сила сокращения зависит от количества миозиновых
головок, включенных в работу, а значит, и от
количества молекул АТФ.
Покоящаяся мышца эластична. Головка миозина
связана с АТФ.
Сокращенная мышца неэластична, напряжена.
Растяжению препятствует связь между актином и
миозином.
Ригидность возникает при сильном снижении
концентрации АТФ (условия гипоксии). В этих
условиях большое количество головок миозина
остается связанными с актином, т.к. для выхода из
этого состояния требуется присоединение АТФ к
миозину.

Источники энергии (АТФ)для мышечного сокращения.

Мышца, работающая с максимальной активностью потребляет
энергии в сотни раз больше, чем покоящаяся, а переход от
состояния покоя к работе происходит за доли сек. В связи с этим
для мышцы в отличие от других органов необходимы механизмы
изменения скорости синтеза АТФ в очень широких пределах
(исключение сердечной мышцы).
Общее содержание АТФ в мышцах хватит только на 1 сек работы.
1 этап генерации энергии:
В момент врабатывания мышцы испытывают дефицит
О2, а следовательно, ограничение тканевого дыхания и
окислительного фосфорилирования. Источником АТФ в
момент врабатывания является креатинфосфат.
Это наиболее быстрый путь генерации энергии.
Содержание креатинфосфата в мышцах в 3-8 раза
больше чем АТФ, такое кол-во обеспечивает работу в
течение 3-5 сек.

Источники энергии для мышечного сокращения

Креатинфосфат образуется из креатина и АТФ. Креатин трипептид синтезируется в печени из глицина,
аргинина и метионина.
Креатин Р + АДФ
креатин +АТФ
Реакцию катализирует креатинкиназа
Креатинфосфат, неиспользованный, неферментативно
превращается в креатинин
2 этап генерации энергии: включается другой механизм:
Аденилаткиназная реакция: АДФ+АДФ
АТФ+АМФ
3 этап генерации энергии: ускоряется мобилизация
гликогена, ускоряется анаэробный гликолиз, а АМФ
является активатором фосфофруктокиназы
гликолиза. Субстратное фосфорилирование.
4 этап: аэробное окисление углеводов, при длительной
работе жиры. Окислительное фосфорилирование.
Сердечная мышца –аэробна. ВЖК (70%).углеводы,ПК

Креатин, креатинин. Диагностическое значение.

норма
Печень
Гли
Арг
дистрофия мышц
Мышцы
Мышцы
Креатин
креатин
Мет
гли
арг
Креатин Р
Креатинин
моча
Суточное выделение креатинина величина постоянная - прямо
пропорциональная массе.
Креатина в моче нет
Печень
Печень
Мышцы
Мышцы
Креатин
креатин
Креатин Р
мет
Креатин
Креатинин
моча (креатинурия) моча
Креатин не фосфорилируется в мышцах,
уровень в крови повышается. Креатинин в
почках не реабсорбируется,поэтому его
кол-во в моче отражает величину
клубочковой фильтрации.

Функциональная биохимия печени

Печень занимает центральное место в обмене
веществ, что определяется своеобразием
топографии и кровоснабжением
Печень – орган – «альтруист». С одной стороны, в
печени синтезируется необходимые вещества для
других органов - белки, фосфолипиды, карнитин,
креатин, кетоновые тела, холестерин, глюкоза. С
другой стороны, обеспечивает защиту органов от
образующихся в них токсических веществ,
чужеродных соединений и микроорганизмов.
Печень выполняет следующие биохимические функции:
1. метаболическую и гомеостатическую;
2. желчеобразовательную и экскреторную
3. депонирующую(депо жирорастворимых витаминов);
4. обезвреживающую - детоксицирующую

Метаболическая и гомеостатическая функция

Выполнение этой функции обусловлено участием
печени в обмене углеводов, липидов, белков,
пигментном обмене, гемостазе.
Печень обеспечивает синтез и поступление в
кровь необходимых соединений, их
трансформацию, обезвреживание, выведение,
обеспечивая гомеостаз.
Роль печени в углеводном обмене:
В печени глюкоза метаболизируется по всем путямсинтез и мобилизация гликогена, ПФП, глюконеогенез.
Роль печени в углеводном обмене заключается в первую
очередь в обеспечении нормогликемии, за счет
органоспецифичного фермента –
глюкозо-6-фосфатазы.

Роль печени в липидном обмене

Печень участвует во всех этапах обмена липидов, включая
переваривание и всасывание гидрофобных продуктов
переваривания (желчь-секрет печени).
В абсорбтивный период в печени ускоряется синтез ВЖК,
которые используются для синтеза ТАГ и ФЛ. ФЛ,
синтезируемые в печени (и на экспорт) необходимы всем
тканям, в первую очередь, для построения мембран.
В период голодания – бета-окисление; для окисления
необходим карнитин, который синтезируется в печени.
В период голодания в печени образуются кетоновые тела,
используемые в качестве источника внепеченочными
тканями.
Синтез холестерола, и его перераспределение между
органами за счет образования транспортных форм –
ЛНОНП и ЛПВП. Образование из холестерола желчных
кислот.

Роль печени в белковом обмене.

Около половины белков организма синтезируется в печени как для
собственных нужд, так и секретируемые:
- Белки плазмы крови- глобулины и все альбумины;
- Факторы свертывания – фибриноген и витамин К-зависимые,
факторы системы фибринолиза;
- группа транспортных белков –церуллоплазмин(Сu++)
гаптоглобин, трасферрин, депо железа –ферритин;
- апобелки ЛП;
- белки острой фазы – «С»-реактивный, α1-антитрипсин, α2макроглобулин(при воспалении)
- -креатин.
- синтез заменимых аминокислот;
- небелковые азотистые соединения – азотистые основания,
порфирины, мочевина, мочевая кислота
- В связи с этим активен обмен аминокислот, активны ферменты
трансаминирования – АЛТ и АСТ, дезаминирования –
глутаматдегидрогеназа.
Нарушение белоксинтезирующей функции проявляется
изменением соотношения белков – диспротеинемией.
Участие печени в пигментном обмене – в образовании
глюкуронидов и их экскреции.

Желчеобразовательная и экскреторная функция.

В печени образуются желчные кислоты из холестерола
под действием фермента 7α-холестеролгидроксилазы.
Активность фермента снижается желчными кислотами.
За сутки около 600мг, здесь же первичные кислоты –
холевые и дезоксихолевые конъюгируют с таурином и
гликоколом, образуя тауро- гликохолевые кислоты.
Выведение желчных кислот основной путь выведения
холестерола
Экскреторная функция связана со строением печени. У
каждого гепатоцита одна сторона обращена к желчному
протоку, другая к кровеносному капилляру.
Из печени различные вещества эндо- и экзопроисхождения экскретируются с желчью через
кишечник, или через кровь почками. Нарушение этой
функции сказывается на обмене липидов, накоплении в
организме токсичных продуктов.

Обезвреживающая функция печени.

В организме в процессе жизнедеятельности образуются
токсичные метаболиты как собственных соединений,
так и чужеродных - ксенобиотиков. Эти соединения могут
быть гидрофильными и гидрофобными.
Примером обезвреживания токсичных продуктов является
синтез мочевины.
Гидрофобные, способны депонироваться в клетках и
неблагоприятно влиять на структуру и метаболизм в
клетке, их необходимо инактивировать.
Печень –уникальный орган, в котором имеются механизмы
обезвреживания (инактивации, детоксикации) таких
соединений. Механизм инактивации таких соединений
построен по общей схеме.
Инактивация может состоять из двух этапов:
модификации и конъюгации.

Этап химической модификации

Этап химической модификации обеспечивает
повышение гидрофильности вещества и обязателен
для всех гидрофобных соединеий.
Повышение гидрофильности обеспечивается
многочисленными реакциями –
гидроксилирования,окисления,
восстановления,гидролиза. В большинстве случаев
этап начинается с реакции гидроксилирования
ферментами мембран гладкого ретикулома клеток –
монооксигеназами. Процесс называется
микросомальным окислением.
Монооксигеназы представлены в виде
электронтранспортной цепи, центральным фермент –
гемпротеид- цитохром Р450 имеет два центра
связывания - с окисляемым веществом и О2. и
обладает широкой субстратной специфичностью.
Источником водорода является НАДФН ПФП

Микросомальное окисление

О2
2Н+ê
НАДФН+
ФАД(ФМН)редуктаза
ê
ê
цитохром
Р450
Fe+2
2H+
SH
S OH
Fe+3
Н2О
Существует около 1000 изоформ цитохрома с различной специфичностью
Цитохром Р450 один атом кислорода включает в субстрат
(гидроксилирует), другой восстанавливает в воду.
Появление у субстрата гидрофильных свойств обусловливает
возможность 2 этапа инактивации

Этап конъюгации

Коньюгация с с гидрофильными молекулами:
УДФ-глюкуроновая кислота,
фосфоаденозинфосфосульфат (ФАФС) и др.
Примеры: образование глюкуронида билирубина,
обезвреживание продуктов гниения белков ЖКТ.
Реакции катализируются трансферазами.
Коньюгация снижает реакционную способность
веществ - их токсичность,повышает
гидрофильность,а значит, выведение из организма.
Не все вещества проходят два эта инактивации.Это
зависит от строения (от степени гидрофильности
токсичного вещества).

Индикаторы нарушений функций печени

При различных заболеваниях печени нарушаются ее функции все
или некоторые. Индикаторами этих нарушений служат изменения
содержания в крови соединений или активность ферментов
поступающих из печени.
Существует ряд тестов, называемых функциональными
печеночными пробами:
Определение активности ферментов АЛТ,АСТ
(коэффициент де Ритисса), Соотношение фракций
белков – на выявление диспротеинемии – осадочные
пробы тимоловая, Вельтмана; Определение
содержания фибриногена; протромбина
Определение билирубина и его видов;
Определение содержания мочевины;
Определение холестерина и соотношение ЛП
Определение активности ферментов гаммаглутамилтранспептидазы; щелочной фосфатазы
(холестаз);

1. Введение в биохимию.
1. 1. Биосфера и биологический круговорот веществ и энергии. Пищевые цепи. Автотрофы и гетеротрофы. Симбмоз. Прокариоты и эукариоты. Строение пр о- и эукариотической клетки. Функции органелл и цитоплазмы клетки.
1. 2. Химический состав живых систем. Основные классы биоорганических соединений. " Органический алфавит" жизни. Биологические функции воды. Основной (первичный) и вторичный метаболизм. Катаболизм и анаболизм. Основные пути регуляции биохимических процессов.
1. 3. Энергетический обмен клетки. Макроэргические соединения. Природа макроэргической связи. АТФ и другие фосфорилированные соединения. Энергетический заряд клетки. Пути использования энергии, запасаемой в высокоэнергетических соединениях.

2. Углеводы.
2. 1. Структура и биологические функции.
Моносахариды: альдозы и кетозы. Стереоизомерия. Способы изображения (проекции Фишера и Хеоурса, конформационные формулы). Биологические функции моносахаридов.
Олигосахариды - структура и биологические функции.
Полисахариды: структура и биологические функции полисахаридов животных и грибов (гликогена и хитина), растений (крахмала, целлюлозы, инулина, пектинов, гемицеллюлоз - маннанов, галактанов и ксиланов), водорослей (агар-агара, альгиновых кислот) и бактерий (декстрна). Пептидогликаны бактерий и гликопротеиды животных. Гликозаминогликаны и протеогликаны.
2. 2. Гликолиз и гликогенолиз. Гликолиз - центральный путь катаболизма глюкозы. Стадии и подстадии гликолиза. " Запусковые " реакции и этапы запасания энергии. Субстратное фосфарилирование. Необратимые стадии гликолиза. " Кислородная задолженность". Пути вовлечения в гликолиз различных ди - и моносахаридов. Гликогенолиз. Регуляция гликолиза и гликонеогенеза. Спиртовое и молочнокислое брожение.
2. 3. Цикл лимонной кислоты и глиоксалатный цикл.
Пируватдегидрогеназный комплекс ферментов. Коферменты и кофакторы комплекса. Цикл лимонной кислоты. Регуляция окислительного декарбоксилирования пирувата и цикла лимонной кислоты. Анаплеротические реакции. Глиоксилатный цикл и его функции.
2. 4. Электрон-транспортная цепь и окислительное фосфорилирование. Внутриклеточная локализация процессов гликолиза, цикла лимонной кислоты и электрон-транспортной системы. Структура митохондрий и челночные системы. Коллекторная функция NADH и FADH 2. Четыре комплекса электрон-транспортной цепи. Флавинмононуклеотид. Хемиосмотическая гипотеза и окислительное фосфорилирование. Структура и механизм действия АТР-синтетазы.
2. 5. Глюконеогенез. Превращение пирувата в фосфоенолпируват. Сходства и различия гликолиза и глюконеогенеза. Реципкорная регуляция гликолиза и глюконеогенеза. " Холостые циклы" в углеводном обмене и их роль. Синтез гликогена. Реципкорная регуляция гликоген-синтетазы и гликоген-фосфорилазы.
2. 6. Фотосинтез и фотосинтетическое фосфорилирование. Разнообразие фотосинтетиков и доноров водорода при фотосинтезе. Световая и темновая стадии фотосинтеза. Структура и назначение хлорофиллов и каратиноидов. Два типа фотохимических систем и их взаимодействие. Z -схема и циклическое фосфорилирование. Электрон-транспортная система хлоропластов.
Циклическое фосфорилирование. Общее уравнение фотосинтеза. Фиксация двуокиси углерода. Представление о цикле Кальвина.

3. Липиды.
3. 1. Структура и функии липидов. Классификация липидов.
Триглицеролы. Строение и функции триглицеролов. Насыщенные (лауриновая, миристиновая, пальмитиновая, стеариновая и арахиновая) и ненасыщенные (пальмитолеиновая, олеиновая, линолевая, линолеиновая и арахидоновая) кислоты. Состав растительных и животных жиров. Воска. Фосфолипиды. Фосфатидная кислота. Фосфатидилсерин, фосфатидилэтаноламин (кефалин), фосфатидилхолин (лецитин), кардиолипин. Стероиды. Состав и структура клеточных мембран. Жидко-мозаичная модель Сингера-Никольсона. Липопротеины.
3. 2. Окисление жирных кислот. Механизм активации, переноса жирных кислот через внутреннюю мембрану митохондрий. р -Окисление жирных кислот до ацетил-СоА. Первая и вторая (до углекислого газа и воды) стадии окисления жирных кислот. Особенности окисления ненасыщенных жирных кислот и жирных кислот с нечетным числом атомов, углерода. Функции биотина и коэнзимной формы витамина В 12. Образование кетоновых тел в печени и их использование в мышцах.
3. 3. Биосинтез жирных кислот. Челночный механизм переноса ацетильных групп из матрикса митохондрий в цитозоль. Образование малонил-СоА. Строение и механизм действия синтетазы жирных кислот. Стадии синтеза жирных кислот. Сходства и различия между окислением и синтезом жирных кислот.
3. 4. Синтез и гидролиз жиров и фосфолипидов. Образование ди - и триацилглицерола. Реутилизация холина и синтез лецитина de novo . Основные этапы синтеза холестерола.

4. Азотсодержащие соединения.
4. 1. Аминокислоты: строение и биологические функции. Понятие о заменимых и незаменимых аминокислотах. Взаимосвязь аминокислот с метаболитами гликолиза и цикла лимонной кислоты. Механизм реакции переаминирования. Перидоксаль и перидоксамин. Глутаминаза и глутаминсинтетаза.
4. 2. Расщепление и биосинтез аминокислот. Токсичность аммиака и орнитиновый цикл. Аммин о -, урео - и урикотелические организмы. Глюкогенные и кетогенные аминокислоты. Пути распада и синтеза аминокислот, сходства и различия катаболических и анаболических путей. Роль тетрагидрофолиевой кислоты.
4. 3. Строение и биологические функции азотистых оснований.

5. Витамины
5. 1. Жирорастворимые витамины (A, D, Е, К).
5. 2. Водорастворимые витамины (В 1 В 2 , В 3 , В 5 , В 6 , В 12 , С, липоевая кислота, убихинон, биотин, фолиевая кислота).

Основная
1. А. Ленинджер Основы биохимии, в 3-х т. М.: Мир, 1985.
2. В. Эллиот, Д. Эллиот Биохимия и молекулярная биология. М.: Изд-во НИИ биомедицинской химии РАМН, 2000.
Дополнительная
1. Д. Мецлер Биохимия, в 3-х т. М.: Мир, 1980.
2. Л. Страйер Биохимия, в 3-х т. М.: Мир, 1985.
3. Р. Мари, Греннер Д., Мейес П., Родуэлл П. Биохимия человека, в 2-х т. М.: Мир, 1993.
4. Д. Г. Кнорре, С. Д. Мызина Биологическая химия. М.: Высшая школа, 1998.

Программа составлена
проф. Гладилиным А. К